Un equipo de investigadores del Instituto Gladstone de Virología e Inmunología de la Universidad de California, en San Francisco, al mando del doctor Warner Greene, aseguran haber descubierto un agente que parece hacer que la transmisión sexual del VIH sea menos probable.

Surfen (nombre de la molécula) se podría convertir en un ingrediente de microbicidas tópicos que buscan reducir las probabilidades de infección a través del semen, según un informe que aparece en línea como avance de la publicación de la próxima edición impresa de la revista Journal of Biological Chemistry.

Surfen es una pequeña molécula que interfiere con la actividad de un factor del semen llamado "potenciador de infección viral derivado del semen", en inglés SEVI.

"De forma sorprendente, aunque el VIH se replica fácilmente una vez está dentro del cuerpo, este virus lucha por establecer una avanzada de la infección durante la transmisión sexual. Hemos estado estudiando el SEVI, un factor que ocurre de forma natural y que está presente en el semen, que hace que el VIH sea miles de veces más infeccioso. Conocer el surfen, un inhibidor del SEVI, podría permitirnos reducir los índices de transmisión del VIH", explica Greene.

Se piensa que el SEVI aumenta las probabilidades de infección con VIH 100,000 veces en algunos casos, porque parece ayudar al virus a vincularse a las células. La infección con VIH puede llevar al SIDA.

"Dado que el SEVI aumenta tanto la infectividad del VIH, complementar los candidatos actuales a microbicida contra el VIH con inhibidores del SEVI, como el surfen, podría aumentar su potencia y eficacia general", añade el científico.

Un equipo de estudiosos de la Universidad de Stanford, en colaboración con otro de la Universidad de Indiana, Estados Unidos, diseñó un modelo sobre el que estudiar el efecto del alcohol sobre el miocardio, partiendo de un interesante dato: los infartos que sufren las personas alcohólicas son más leves que los de los abstemios.

El estudio minucioso del corazón de ratas tratadas con etanol (alcohol) y de su reacción ante la falta de oxígeno permitió localizar una proteína cardioprotectora, una enzima implicada en el metabolismo del alcohol llamada ALDH2, cuya misión es transformar el acetaldehído (un subproducto del etanol muy tóxico) en ácido acético, inocuo para las células. El acetaldehído no sólo deriva del alcohol, sino que también aparece durante la isquemia. La falta de oxígeno hace que se formen radicales libres y estos, al reaccionar con la grasa acumulada en las células, dan lugar a los aldehídos, que son los responsables del daño celular que sucede a un infarto de miocardio.

Los experimentos, descritos en el último número de la revista ‘Science’, muestran cómo la administración de alcohol a los roedores aumenta en un 21% la actividad de ALDH2 y al estimular esta enzima, el tamaño del infarto disminuyó un 27%: “Se trata de una forma completamente nueva de controlar el daño producido por los radicales libres, tal y como ocurre durante un ataque al corazón", ha señalado la profesora de química y biología de sistemas de Stanford, Daria Mochly-Rosen.

Después de comprobar que ALDH2 protege al tejido cardiaco frente a la isquemia, el equipo de Mochly-Rosen se lanzó a la búsqueda de una molécula que hiciera funcionar mejor a esta enzima. Algo capaz de estimular su actividad del mismo modo que lo hace el alcohol pero sin sus efectos nocivos. Y se toparon con un agonista y un antagonista, el bueno y el malo. Durante la isquemia cardiaca uno de los aldehídos que se acumulan en las células es el 4HNE. La cardioprotección de ALDH2 se debe, en gran parte, a que hace 'desaparecer' esta tóxica molécula pero cuando la cantidad de este compuesto aumenta mucho, se forman agregados que bloquean la actividad de ALDH2 potenciando así el alcance del infarto. Es allí donde la sorpresa saltó con Alda-1, una pequeña molécula, que a través de su acción sobre la citada enzima, es capaz de reducir el daño de un ataque al corazón hasta en un 60% en los roedores estudiados, compitiendo con 4HNE y evitando que se una a ALDH2.

Según los autores, el minúsculo tamaño de Alda-1 debería facilitar su adaptación a un uso farmacológico. Dado que el daño ocasionado por los radicales libres es común a otros procesos patológicos como el Parkinson, el Alzheimer y a las cirugías en las que se debe interrumpir el riego sanguíneo, los investigadores han anunciado que están investigando otras posibles aplicaciones para Alda-1.

Un grupo de investigadores del Instituto Wistar en Filadelfia, Estados Unidos, ha logrado desvelar la estructura completa de una molécula, que para ellos, sería la clave para desarrollar terapias contra el cáncer.

La telomerasa es una enzima compuesta por dos subunidades: una proteína, denominada TERT, y un ácido ribonucleico (TER). Este complejo se une al final de los cromosomas y permite, mientras que la célula está en un estadio primitivo su alargamiento. Esos extremos de ADN son esenciales para proteger al resto del cromosoma y mantener la capacidad regenerativa de los tejidos.

Tras el nacimiento, cuando las células son adultas, la telomerasa se aletarga. De hecho, a medida que envejecemos, los telómeros, que así se denomina a los extremos de los cromosomas, se hacen más cortos y pierden su función protectora. Y es por ese motivo por lo que las células empiezan a tener ciertos defectos y se produce su muerte.

Existe otra situación. Si la telomerasa se reactiva, esta enzima empieza a trabajar incansablemente para mantener el tamaño de los extremos cromosómicos, dando lugar a la inmortalidad celular, algo que, aunque pudiera parecer lo contrario, no es beneficioso.

Por estos motivos, esta molécula es la candidata ideal para el desarrollo de terapias para tratar el cáncer o los trastornos relacionados con el envejecimiento.

Otros investigadores, como Tom Cech en 2006 y científicos del propio Instituto Wistar el pasado año, habían revelado partes de la estructura de la telomerasa. Sin embargo, esta es la primera vez que se detalla la estructura de toda la enzima:

"Esto nos ofrece nuevas formas para comprender los mecanismos funcionales de la telomerasa y explica en cierto grado la riqueza de los datos bioquímicos publicados sobre esta molécula", señala el doctor Emmanuel Skordalakes, principal autor del estudio que publica 'Nature'.

Vía: elmundo